Фолдинг моделирование α-S2 казеина фосфопедтидов // НАНОМАТЕРИАЛЫ И ТЕХНОЛОГИИ - VI: Труды VI Международной конференции «Наноматериалы и технологии», V Международной конференции по материаловедению и II Международной конференции по функциональным материалам (22.08.2016 – 26.08.2016, Улан-Удэ). Научный редактор: Дамдинов Б. Б., Сызранцев В. В. , - Улан-Удэ: Издательство Бурятский государственный университет, 2016. - С. 264-267.
Различные типы фосфопептидов казеина изолированы от гидролиза казеинов. Самый популярный фрагмент казеина это KNTMEHV(pS)(pS)(pS)EESII(pS)QET, который содержит четыре фосфосерин. Эти пептиды играют важную роль в иммунном ответе и стимуляции костей и минерализации зубов. Казеин фосфопептид применяется для повышения абсорбции кальция, цинка и железа, а также вводится в молоко для младенцев и функциональные продукты питания. Мы исследовали стабильность пептида в водном растворе с использованием моделирования молекулярной динамики. Мы исследовали структурную фолдинг и стабильность α-S2 казеина фосфопептида в водном растворе с использованием моделирования методом молекулярной динамики.
Different types of casein phosphopeptides are isolated from casein hydrolysis. The most abundant fragment of casein is KNTMEHV(pS)(pS)(pS)EESII(pS)QET, α-S2 casein phosphopeptide, which contains four phosphoserines. This phophopeptide plays an important role in immune response and in stimulation of bone and teeth mineralization. Casein phosphopeptides are confirmed to enhance the absorption of calcium, zinc and iron, and formulated in milk for infants and functional foods. We examined structural folding and stability of α-S2 casein phosphopeptide in aqueous solution using molecular dynamics simulation.
казеина фосфопептид, метод молекулярной динамики, AMBER.
1. West, D.W., Structure and function of phosphorilated residues of casein. Journal of Dairy Research, 1986. 53: p. 22.
2. Martin, P. and F. Grosclaude, Proceedings of the joint E.A.A.P./A.S.A.S. Workshop Improvement of milk protein quality by gene technology. Livestock Production Science, 1993. 35(1): p. 95-115.
3. Kayser, H. and H. Meisel, Stimulation of human peripheral blood lymphocytes by bioactive peptides derived from bovine milk proteins. FEBS Letters, 1996. 383(1): p. 18-20.
4. Banava, S., M. Houshyari, and T. Safaie, The effect of casein phosphopeptide amorphous calcium phosphate fluoride paste (CPP-ACPF) on oral and salivary conditions of patients undergoing chemotherapy: A randomized controlled clinical trial. Electronic Physician, 2015. 7(7): p. 1535-1541.
5. Otani, H., Y. Kihara, and M. Park, The Immunoenhancing Property of a Dietary Casein Phosphopeptide Preparation in Mice. Food and Agricultural Immunology, 2000. 12(2): p. 165-173.
6. Clare, D.A. and H.E. Swaisgood, Bioactive Milk Peptides: A Prospectus1. Journal of Dairy Science, 2000. 83(6): p. 1187-1195.
7. Bouhallab, S.d., et al., Sensitivity of β-casein phosphopeptide-iron complex to digestive enzymes in ligated segment of rat duodenum. Journal of Nutritional Biochemistry. 10(12): p. 723-727.
8. Hansen, M., et al., Effect of casein phosphopeptides on zinc and calcium absorption from bread meals. Journal of trace elements in medicine and biology : organ of the Society for Minerals and Trace Elements (GMS), 1997. 11(3): p. 143-149.
9. Farooq, I., et al., A review of novel dental caries preventive material: Casein phosphopeptide–amorphous calcium phosphate (CPP–ACP) complex. King Saud University Journal of Dental Sciences, 2013. 4(2): p. 47-51.
10. Berrocal, R., et al., Tryptic phosphopeptides from whole casein. II. Physicochemical properties related to the solubilization of calcium. Journal of Dairy Research, 1989. 56(03): p. 335-341.
11. Daggett, V., Protein Folding−Simulation. Chemical Reviews, 2006. 106(5): p. 1898-1916.
12. Li, A. and V. Daggett, Identification and Characterization of the Unfolding Transition State of Chymotrypsin Inhibitor 2 by Molecular Dynamics Simulations. Journal of Molecular Biology, 1996. 257(2): p. 412-429.
13. Naqvi, M.A., et al., The Conformational Ensemble of the β-Casein Phosphopeptide Reveals Two Independent Intrinsically Disordered Segments. Biochemistry, 2014. 53(40): p. 6402-6408.
14. Gan-Erdene, T., et al., Isolation and characterization of phosphopeptides from pancreatic casein hydrolysate. Annual Scientific Reports, 2007. 8(34): p. 4.
15. Salomon-Ferrer, R., D.A. Case, and R.C. Walker, An overview of the Amber biomolecular simulation package. Wiley Interdisciplinary Reviews: Computational Molecular Science, 2013. 3(2): p. 198-210.
16. Still, W.C., et al., Semianalytical treatment of solvation for molecular mechanics and dynamics. Journal of the American Chemical Society, 1990. 112(16): p. 6127-6129.
17. Tsui, V. and D.A. Case, Theory and applications of the generalized born solvation model in macromolecular simulations. Biopolymers, 2000. 56(4): p. 275-291.