БИОХИМИЯ

ОБЩИЕ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ
ТЕМА 1. ВВЕДЕНИЕ. ПРЕДМЕТ БИОХ...
   1. Отличия живой природы от...
   2. Основные разделы биохими...
   3. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 1А. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГ...
   1. Химический состав живых ...
   2. Виды химических связей
      2.1. Ковалентные связи
      2.2. Дисульфидные связи
      2.3. Ионная связь
      2.4. Водородная связь
      2.5. Гидрофобные взаимод...
      2.6. Ван-дер-ваальсовые ...
   3. Классификация органическ...
      3.1. Функциональная груп...
   4. Структурная иерархия в м...
   5. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 2. УГЛЕВОДЫ
   1. Биологическая роль углев...
   2. Классификация углеводов
      2.1. Моносахариды
         2.1.1. Глюкоза и фрук...
         2.1.2. Циклическая фо...
         2.1.3. Аминосахара
         2.1.4. Рибоза и дезок...
         2.1.5. Глицериновый а...
      2.2. Олигосахариды
         2.2.1. Сахароза
         2.2.2. Мальтоза
         2.2.3. Лактоза
      2.3. Полисахариды
         2.3.1. Гомополисахари...
         2.3.2. Гетерополисаха...
   3. Норма углеводов в питани...
   4. Переваривание углеводов ...
      4.1. Регуляция уровня гл...
   5. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
Тема 3. ЛИПИДЫ
   1. Биологическая роль липид...
   2. Классификация жиров
      2.1. Простые жиры
         2.1.1. Глицериды (ней...
         2.1.2. Воска
      2.2. Сложные жиры
         2.2.1. Фосфолипиды
         2.2.2. Кликолипиды
         2.2.3. Стероиды
   3. Переваривание жиров в же...
   4. Основные виды патологии ...
   5. Норма жиров в питании, о...
   6. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 4. БЕЛКИ
   1. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
   2. БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕ...
   3. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
      3.1. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ
         3.1.1. Глобулярные бе...
         3.1.2. Фибриллярные р...
         3.1.3. Фибриллярные н...
      3.2. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ
         3.2.1. Фосфопротеиды
         3.2.2. Нуклеопротеиды
         3.2.3. Хромопротеиды
         3.2.4. Гликопротеиды
         3.2.5. Металлопротеид...
         3.2.6. Липопротеиды
   4. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ АМИНО...
      4.1. Классификация амино...
   5. УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКО...
      5.1. Первичная структура
      5.2. Вторичная структура
      5.3. Третичная структура
      5.4. Четвертичная структ...
   6. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ
   7. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В Ж...
   8. БЕЛКОВОЕ ПИТАНИЕ
   9. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 5. БИОКАТАЛИЗ
ТЕМА 5А. ФЕРМЕНТЫ
   1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ И БИ...
      1.1. Отличие ферментов о...
   2. ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА
   3. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ
   4. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕН...
   5. АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ
      5.1. Активаторы
      5.2. Ингибиторы
   6. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
      6.1. Термолабильность
      6.2. Зависимость скорост...
      6.3. Зависимость активно...
      6.4. Специфичность
         6.4.1. Абсолютная спе...
         6.4.2. Относительная ...
   7. НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ
   8. КЛАСИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ И...
      I. Оксидоредуктазы
      II. Трансферазы
      III. Гидролазы
      IV. Лиазы
      V. Изомеразы
      VI. Лигазы
   9. ЛОКАЛИЗАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ В ...
   10. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ
ТЕМА 5Б. ВИТАМИНЫ
   1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ И БИ...
      1.1. Основные признаки в...
      1.2. Причины истощения з...
   2. КЛАССИФИКАЦИЯ ВИТАМИНОВ
      2.1. Водорастворимые вит...
      2.2. Жирорастворимые вит...
   3. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
   4. Контрольные вопросы

ТЕМА 5. БИОКАТАЛИЗ

Цель изучения темы: научиться применять знания о химическом составе, свойствах и механизмах действия биологических катализаторов при последующем изучении процессов обмена различных классов соединений в организме, функций отдельных тканей и органов, а также регуляции обмена веществ; выявить способы усиления синтеза ферментов, необходимых для адаптации организма к напряженной мышечной деятельности, с помощью факторов питания.

Учебно-целевые вопросы (план самоподготовки по теме)

  1. Общее представление о ферментах и их роли в процессах жизнедеятельности.
  2. Понятие о скорости химических реакций и факторах, от которых она зависит. Роль катализаторов в регуляции скорости реакций.
  3. Особенности ферментов как катализаторов. Кинетика ферментативных реакций.
  4. Химическая природа и структура простых и сложных ферментов. Свойства ферментов, определяемые их химичеcкой природой.
  5. Классификация ферментов.
  6. Химизм ферментативного катализа.
  7. Активация и ингибирование активности ферментов.
  8. Понятие о витаминах как биологически активных веществах, не образующихся в организме человека.
  9. Участие витаминов в образовании коферментов.
  10. Особенности строения, участие в регуляции биохимических процессов и пищевые источники водорастворимых витаминов.
  11. Особенности строения, роль в обменных процессах и пищевые источники жирорастворимых витаминов.
  12. Понятие об авитаминозе, гиповитаминозе и гипервитаминозе.

Целевые задачи

На основе знаний о строении, свойствах, химизме действия ферментов, роли витаминов в их образовании научиться:

  1. Объяснять особенности ферментативного катализа и влияние изменений активной реакции внутренних сред организма на активность ферментов.
  2. Объяснять особенности действия активаторов и ингибиторов ферментов и их роль в регуляции обмена веществ.
  3. Выявлять роль витаминов и минеральных элементов в образовании активных центров ферментов, использовать эти знания для объяснения роли витаминов и минеральных веществ при мышечной деятельности.
  4. На основе знаний свойств витаминов выбирать способы тепловой, механической и химической обработки пищи, позволяющие сохранять в пищевых продуктах наибольшее количество витаминов.

Методические указания к изучению темы.

В живом организме происходят разнообразные химические реакции, его структуры постоянно обновляются Молекулы, не изменившиеся более нескольких дней, составляют скорее исключение, чем правило. Эти изменения протекают с огромными скоростями, в миллионы раз превышающими скорости подобных реакций в неживой природе Учение о скоростях химических реакций и факторах, влияющих на них, называется химической кинетикой Для лучшего усвоения темы "Биокатализ" необходимо рассмотреть некоторые вопросы химической кинетики, выяснить, что называется скоростью химической реакции, как она зависит от химической природы реагирующих веществ, их концентрации, температуры, наличия катализаторов, разобраться в понятии "химическое равновесие", рассмотреть факторы, вызывающие сдвиг равновесия, познакомиться с понятиями "константа скорости реакции" и "константа равновесия"

Огромные скорости реакций в живых организмах возможны потому, что в них имеются биологические катализаторы высокой активности - ферменты, способные в ходе жизнедеятельности менять свою активность под влиянием различного рода воздействий таким образом, что в каждый данный мо- мент скорости различных процессов точно соответствуют потребностям организма.

Нужно выяснить, какими путями может меняться активность ферментов, как на нее влияет температура, активная реакция среды, образование в ходе метаболических процессов различных промежуточных продуктов Повышение температуры в диапазоне от 0 до 40-50°С увеличивает скорость преобразования ферментом субстрата (вещества, реакцию которого фермент ускоряет) При дальнейшем повышении температуры активность ферментов падает Эта особенность ферментов называется их термолабильностью. Она объясняется тем, что фермент, имеющий белко- вую природу, при высоких температурах изменяет свою структуру - денатурируется. Температурный диапазон, при котором фермент проявляет наивысшую активность, называется температурным оптимумом фермента.

Активность фермента существенно зависит от соотношения в окружающей среде концентраций водородных и гидроксильных ионов, т. е. от реакции этой среды: кислой, нейтральной или щелочной. Для каждого фермента существует сравнительно небольшой диапазон изменений реакции среды, при которых поддерживается его наивысшая активность. Поскольку реакция среды количественно характеризуется водородным показателем (рН), изучая пищеварительные ферменты, следует обратить внимание на значения рН в различных отделах пищеварительной системы, изучая внутриклеточные ферменты, выявлять наиболее благоприятные для их действия значения этого показателя.

В регуляции ферментативной активности большую роль играют активаторы, повышающие активность ферментов, и ингибиторы, подавляющие ее. Следует выяснить, какие вещества могут быть активаторами и ингибиторами ферментов.

Фермент может быть простым или сложным белком. Сложный фермент (холофермент) состоит из двух компонентов: белкового - апофермента и небелкового - кофермента; коферменты многих ферментов способны отделяться от апофермента и существовать самостоятельно. Один и тот же кофермент может соединяться с разными апоферментами. Этим обеспечивается более гибкая регуляция биохимических процессов. Апоферментом определяется специфичность действия фермента, т.е. его способность ускорять определенный тип превращений одного единственного вещества или группы веществ, сходных по своей химической структуре. Причина специфичности ферментов заключается в том, что для осуществления ферментативной реакции необходимо совпадение пространственной конфигурации молекул фермента и субстрата. Активация или ингибирование активности фермента обычно бывают связаны с изменением пространственной структуры фермента. Специфичность ферментов является одним из главных условий строгой упорядоченности протекания химических реакций в организме. Апофермент и кофермент в отдельности обладают малой каталитической активностью. При их соединении в молекулу холофермента способность ускорять реакцию резко возрастает.

Синтез многих коферментов требует поступления в организм витаминов. Витамины - низкомолекулярные органические вещества, обладающие разнообразным химическим составом, структурой и физико-химическими свойствами, не синтезируемые в организме человека и животных. Некоторые витамины образуются в кишечнике в результате жизнедеятельности обитающих там микроорганизмов, а некоторые в специфических условиях образуются в клетках тела из поступающих с пищей провитаминов. Витамины участвуют в регуляции метаболических процессов, выполняя каталитические функции самостоятельно или в составе коферментов различных ферментов. Изучая витамины, следует особое внимание обратить на то, какие биохимические процессы регулируются тем или иным витамином, в состав какого кофермента он входит. Многие витамины участвуют в протекании окислительно-восстановительных реакций, обеспечивающих энергией различные физиологические функции.

Витамины классифицируются на водорастворимые и жирорастворимые. Жирорастворимые витамины представляют собой циклические соединения с длинной боковой углеводородной цепью, обусловливающей их неполярность и нерастворимость в воде. Многие, по не все водорастворимые витамины представляют собой гетероциклические соединения с несколькими полярными атомными группами. Ряду витаминов свойствена витамерия: одинаковым действием на биохимические процессы и физиологические функции обладает несколько сходных по химической структуре соединений - витамеров.

Суточная потребность в различных витаминах колеблется от сотых долей грамма до нескольких граммов. Она изменяется в зависимости от возраста, условий окружающей среды, состояния здоровья, интенсивности выполняемой работы. Чтобы четко представлять потребность организма в различных витаминах, целесообразно составить, используя материал учебника и дополнительную литературу, сравнительную таблицу норм потребления витаминов людьми, не занимающимися спортом, и спортсменами. Нужно обратить внимание на совместный характер воздействия многих витаминов на обмен веществ. Из этого следует, что увеличение потребления одного витамина без соответствующего повышения содержания в пище других может вызвать нарушение нормального хода биохимических процессов.

Биолого-химический факультет УдГУ
Кафедра анатомии физиологии человека и животных
c 2003 к.б.н. Мадера Е.А.

Powered by swift.engine.edu
c 2003 MITTEC