БИОХИМИЯ

ОБЩИЕ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ
ТЕМА 1. ВВЕДЕНИЕ. ПРЕДМЕТ БИОХ...
   1. Отличия живой природы от...
   2. Основные разделы биохими...
   3. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 1А. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГ...
   1. Химический состав живых ...
   2. Виды химических связей
      2.1. Ковалентные связи
      2.2. Дисульфидные связи
      2.3. Ионная связь
      2.4. Водородная связь
      2.5. Гидрофобные взаимод...
      2.6. Ван-дер-ваальсовые ...
   3. Классификация органическ...
      3.1. Функциональная груп...
   4. Структурная иерархия в м...
   5. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 2. УГЛЕВОДЫ
   1. Биологическая роль углев...
   2. Классификация углеводов
      2.1. Моносахариды
         2.1.1. Глюкоза и фрук...
         2.1.2. Циклическая фо...
         2.1.3. Аминосахара
         2.1.4. Рибоза и дезок...
         2.1.5. Глицериновый а...
      2.2. Олигосахариды
         2.2.1. Сахароза
         2.2.2. Мальтоза
         2.2.3. Лактоза
      2.3. Полисахариды
         2.3.1. Гомополисахари...
         2.3.2. Гетерополисаха...
   3. Норма углеводов в питани...
   4. Переваривание углеводов ...
      4.1. Регуляция уровня гл...
   5. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
Тема 3. ЛИПИДЫ
   1. Биологическая роль липид...
   2. Классификация жиров
      2.1. Простые жиры
         2.1.1. Глицериды (ней...
         2.1.2. Воска
      2.2. Сложные жиры
         2.2.1. Фосфолипиды
         2.2.2. Кликолипиды
         2.2.3. Стероиды
   3. Переваривание жиров в же...
   4. Основные виды патологии ...
   5. Норма жиров в питании, о...
   6. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 4. БЕЛКИ
   1. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
   2. БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕ...
   3. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
      3.1. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ
         3.1.1. Глобулярные бе...
         3.1.2. Фибриллярные р...
         3.1.3. Фибриллярные н...
      3.2. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ
         3.2.1. Фосфопротеиды
         3.2.2. Нуклеопротеиды
         3.2.3. Хромопротеиды
         3.2.4. Гликопротеиды
         3.2.5. Металлопротеид...
         3.2.6. Липопротеиды
   4. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ АМИНО...
      4.1. Классификация амино...
   5. УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКО...
      5.1. Первичная структура
      5.2. Вторичная структура
      5.3. Третичная структура
      5.4. Четвертичная структ...
   6. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ
   7. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В Ж...
   8. БЕЛКОВОЕ ПИТАНИЕ
   9. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 5. БИОКАТАЛИЗ
ТЕМА 5А. ФЕРМЕНТЫ
   1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ И БИ...
      1.1. Отличие ферментов о...
   2. ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА
   3. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ
   4. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕН...
   5. АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ
      5.1. Активаторы
      5.2. Ингибиторы
   6. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
      6.1. Термолабильность
      6.2. Зависимость скорост...
      6.3. Зависимость активно...
      6.4. Специфичность
         6.4.1. Абсолютная спе...
         6.4.2. Относительная ...
   7. НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ
   8. КЛАСИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ И...
      I. Оксидоредуктазы
      II. Трансферазы
      III. Гидролазы
      IV. Лиазы
      V. Изомеразы
      VI. Лигазы
   9. ЛОКАЛИЗАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ В ...
   10. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ
ТЕМА 5Б. ВИТАМИНЫ
   1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ И БИ...
      1.1. Основные признаки в...
      1.2. Причины истощения з...
   2. КЛАССИФИКАЦИЯ ВИТАМИНОВ
      2.1. Водорастворимые вит...
      2.2. Жирорастворимые вит...
   3. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
   4. Контрольные вопросы

6.3. Зависимость активности фермента от значения рН среды

Данная зависимость была установлена свыше 50 лет назад. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторые ферменты.

Переход к большей или меньшей (по сравнению с оптимальной) концентрации водородных ионов сопровождается более или менее равномерным падением активности фермента (см. Рис. 6.)

Влияние концентрации водородных ионов на каталитическую активность ферментов состоит в воздействии ее на активный центр. При разных значениях рН в реакционной среде активный центр может быть слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними с ним фрагментами полипептидной цепи белковой части фермента и т.п. Кроме того, рН среды влияет на степень ионизации субстрата, фермент-субстратного комплекса и продуктов реакции, оказывает большое влияние на состояние фермента, определяя соотношение в нем катионных и анионных центров, что сказывается на третичной структуре белковой молекулы. Последнее обстоятельство заслуживает особого внимания, так как определенная третичная структура белка-фермента необходима для образования фермент-субстратного комплекса.

Рис.5.Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

Рис.6. Зависимость скорости реакции от рН среды

Биолого-химический факультет УдГУ
Кафедра анатомии физиологии человека и животных
c 2003 к.б.н. Мадера Е.А.

Powered by swift.engine.edu
c 2003 MITTEC