БИОХИМИЯ

ОБЩИЕ МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ
ТЕМА 1. ВВЕДЕНИЕ. ПРЕДМЕТ БИОХ...
   1. Отличия живой природы от...
   2. Основные разделы биохими...
   3. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 1А. ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГ...
   1. Химический состав живых ...
   2. Виды химических связей
      2.1. Ковалентные связи
      2.2. Дисульфидные связи
      2.3. Ионная связь
      2.4. Водородная связь
      2.5. Гидрофобные взаимод...
      2.6. Ван-дер-ваальсовые ...
   3. Классификация органическ...
      3.1. Функциональная груп...
   4. Структурная иерархия в м...
   5. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 2. УГЛЕВОДЫ
   1. Биологическая роль углев...
   2. Классификация углеводов
      2.1. Моносахариды
         2.1.1. Глюкоза и фрук...
         2.1.2. Циклическая фо...
         2.1.3. Аминосахара
         2.1.4. Рибоза и дезок...
         2.1.5. Глицериновый а...
      2.2. Олигосахариды
         2.2.1. Сахароза
         2.2.2. Мальтоза
         2.2.3. Лактоза
      2.3. Полисахариды
         2.3.1. Гомополисахари...
         2.3.2. Гетерополисаха...
   3. Норма углеводов в питани...
   4. Переваривание углеводов ...
      4.1. Регуляция уровня гл...
   5. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
Тема 3. ЛИПИДЫ
   1. Биологическая роль липид...
   2. Классификация жиров
      2.1. Простые жиры
         2.1.1. Глицериды (ней...
         2.1.2. Воска
      2.2. Сложные жиры
         2.2.1. Фосфолипиды
         2.2.2. Кликолипиды
         2.2.3. Стероиды
   3. Переваривание жиров в же...
   4. Основные виды патологии ...
   5. Норма жиров в питании, о...
   6. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 4. БЕЛКИ
   1. СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
   2. БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ БЕ...
   3. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
      3.1. ПРОСТЫЕ БЕЛКИ
         3.1.1. Глобулярные бе...
         3.1.2. Фибриллярные р...
         3.1.3. Фибриллярные н...
      3.2. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ
         3.2.1. Фосфопротеиды
         3.2.2. Нуклеопротеиды
         3.2.3. Хромопротеиды
         3.2.4. Гликопротеиды
         3.2.5. Металлопротеид...
         3.2.6. Липопротеиды
   4. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ АМИНО...
      4.1. Классификация амино...
   5. УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКО...
      5.1. Первичная структура
      5.2. Вторичная структура
      5.3. Третичная структура
      5.4. Четвертичная структ...
   6. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ
   7. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ В Ж...
   8. БЕЛКОВОЕ ПИТАНИЕ
   9. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ И ЗА...
ТЕМА 5. БИОКАТАЛИЗ
ТЕМА 5А. ФЕРМЕНТЫ
   1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ И БИ...
      1.1. Отличие ферментов о...
   2. ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА
   3. СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ
   4. МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕН...
   5. АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ
      5.1. Активаторы
      5.2. Ингибиторы
   6. СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
      6.1. Термолабильность
      6.2. Зависимость скорост...
      6.3. Зависимость активно...
      6.4. Специфичность
         6.4.1. Абсолютная спе...
         6.4.2. Относительная ...
   7. НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ
   8. КЛАСИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ И...
      I. Оксидоредуктазы
      II. Трансферазы
      III. Гидролазы
      IV. Лиазы
      V. Изомеразы
      VI. Лигазы
   9. ЛОКАЛИЗАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ В ...
   10. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ
ТЕМА 5Б. ВИТАМИНЫ
   1. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ И БИ...
      1.1. Основные признаки в...
      1.2. Причины истощения з...
   2. КЛАССИФИКАЦИЯ ВИТАМИНОВ
      2.1. Водорастворимые вит...
      2.2. Жирорастворимые вит...
   3. БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
   4. Контрольные вопросы

7. НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТОВ

Ферментология очень долго не располагала строго научной номенклатурой ферментов. Наименования ферментам давали по случайным признакам (тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по химическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции и характеру субстрата.

Примерами тривиальной номенклатуры могут служить названия таких ферментов, как пепсин (от греч. пепсис - пищеварение), трипсин (от греч. трипсис - разжижаю) и папаин (от названия дынного дерева Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты являются протеолитическими, т. е. ускоряют гидролиз протеинов (белков). Характерное название была дано группе окрашенных внутриклеточных ферментов, ускоряющих окислительно-восстановительные реакции в клетке, - цитохромы (от лат. citos - клетка и chroma - цвет).

Наибольшее распространение получила рациональная номенклатура, согласно которой название фермента составляется из названия субстрата характерного окончания -аза. Она была предложена более столетия тому назад, в 1883 г. Э. Дюкло - учеником Л. Пастера. Так, фермент, ускоряющий реакцию гидролиза крахмала, получил название амилаза (от греч. амилон - крахмал), гидролиза жиров - липаза (от греч. липос - жир), белков (протеинов) - протеаза, мочевины - уреаза (от греч. уреа - мочевина) и т. п.

Когда методами аналитической химии были достигнуты известные успехи в расшифровке химической природы простетических групп, возникла новая номенклатура ферментов. Их стали именовать по названию простетической группы, например, геминфермент (простетическая группа - гем), пиридоксаль-фермент (простетическая группа - пиридоксаль) и т.п.

Затем в названии фермента стали указывать как на характер субстрата, так и на тип катализируемой реакции. К примеру, фермент, отнимающий водород от молекулы янтарной кислоты, называют сукцинатдегидрогеназой, подчеркивая этим одновременно и химическую природу субстрата, и отнятие атомов водорода в процессе ферментативного действия:

- 2Н

НООС - СH2 - СН2 - CООН → НООС - СН = СН - СООН

Янтарная кислота Дегидрирование

В 1961 г. Международная комиссия по номенклатуре ферментов представила V Международному биологическому конгрессу проект номенклатуры, построенный на строго научных принципах. Проект был утвержден конгрессом, и новая номенклатура прочно вошла в ферментологию. Согласно этой (Московской) номенклатуре название ферментов составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом. Если химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает также химическое наименование акцептора.

Например, пиридоксальфермент, катализируюший реакцию переаминирования между L-аланином и -кетоглутаровой кислотой, называется L-аланин: 2-оксоглутарат аминотрансфераза. В этом названии отмечены сразу три особенности: 1) субстратом является L-аланин; 2) акцептором служит 2-окcоглутаровая кислота; З) от субстрата к акцептору передается аминогруппа.

Названия ферментов по научной номенклатуре неизмеримо выигрывают в точности, но становятся в ряде случаев гораздо сложнее старых, тривиальных. Так, уреаза (тривиальное название), ускоряющая реакцию гидролиза - мочевины на оксид углерода (IV) и аммиак, по научной номенклатуре именуется карбамид - амидогидролазой:

Н2N - СО - NН2 + Н2О → 2NН3 + СО2

В этом названии дано точное химическое наименование субстрата и указано, что фермент катализирует реакцию гидролиза амидогруппы. Трегалаза, ускоряющая реакцию гидролиза трегалозы, называется трегалоза-1-глюко-гидролазой.

В связи со значительным усложнением научных названий в новой номенклатуре допускается сохранение наряду с новыми старых тривиальных, рабочих названий ферментов. Международной комиссией был составлен детальный список всех известных в то время ферментов, существенно дополненный в 1972 г. при пересмотре как классификации, так и номенклатуры некоторых ферментов, где рядом с новым научным названием каждого фермента приведено старое, а также указан химизм катализируемой ферментом реакции и в некоторых случаях природа фермента. Таким образом, исключается возможность путаницы в наименовании ферментов. В 1964 г. список включал 874 фермента; в последующее время он был существенно дополнен и возрос до 1770 ферментов в 1972 г. и до 2003 ферментов в 1979 г.

Каждому ферменту в указанном списке присвоен индивидуальный номер (шифр). Например, шифр уреазы выражается цифрами 3.5.1.5. Это означает, что уреаза относится к 3-му классу (первая цифра) ферментов, все представители которого катализируют реакции гидролиза. Вторая цифра (5) говорит о том, что уреаза принадлежит к 5-му подклассу этого класса, куда зачислены все ферменты, ускоряющие гидролиз С - N-связей, не являющихся пептидными. Третья цифра шифра (1) указывает на принадлежность уреазы к подподклассу 5-го подкласса, члены которого ускоряют гидролиз линейных амидов, а последняя цифра (5) - порядковый номер уреазы в этом подподклассе.

Упоминавшаяся ранее лактатдегидрогенеза имеет шифр 1.1.1.27, т. е. относится к 1-му классу ферментов (оксидоредуктазы), к 1-му подклассу (оксидоредуктазы, действующие на СН - ОН-группировки в качестве доноров атомов водорода), к 1-му подподклассу (акцептором атомов водорода служит никотинамидадениндинуклеотид) и занимает 27-е место в перечне ферментов упомянутого подподкласса. Таким образом, шифр абсолютно точно указывает место фермента в общем списке. В настоящее время принято в научных публикациях при первом упоминании фермента указывать в скобках его шифр.

Биолого-химический факультет УдГУ
Кафедра анатомии физиологии человека и животных
c 2003 к.б.н. Мадера Е.А.

Powered by swift.engine.edu
c 2003 MITTEC